Proteiner er sammensat af aminosyrer, som er bundet sammen af peptidbindinger, som danner en polypeptidkæde. Kæden eller kæderne er foldet i en 3-D struktur som danner det færdige protein. Strukturen er meget kompleks med forskellige folder, løkker, og kurver. Foldningen kan ske spontant men normalt er der mange enzymer involveret i at give den rigtige form.
Et enkelt proteinmolekyle kan indeholde et eller flere af strukturtyperne:
Primære,
Sekundære,
Tertiære
Kvaternære.
1. Primærstruktur
Den primære struktur beskriver selve rækkefølgen af aminosyrer. Fra N-terminalen mod C-terminalen. Proteiner er opbygget af et sæt af 20 aminosyrer. Generelt, aminosyrer har følgende strukturelle egenskaber:
Rækkefølgen bestemmes af et specifikt gen. Blandt andet aminosyren cystein kan danne et svovlbro, der forbinder primærstrukturen – det er også en del af primærstrukturen.
2. Sekundær struktur
Sekundær struktur lokale strukturer i proteinet. Α-helix struktur som ligner en fjeder og den anden en (β) foldeblad. (β) foldeblad er lag af parallelle eller anti-parallelle lag der får dem til at ligne et foldet papirark.
Denne struktur synes at blive foldet eller plisseret og holdes sammen af hydrogenbinding mellem polypeptid- enheder af den foldede kæde, der ligger ved siden af hinanden.
3. tertiære struktur
Tertiære struktur er den rummelige opbygning af proteinet. Den holdes sammen af 4-5 bindingstyper:
Ionbindinger mellem ladede sidegrupper. + og – danner ionbindinger.
Polære sidekæder kan danne hydrogenbindinger
Ladede sidegrupper tiltrækkes af polære sidegrupper.
Hydrofobe sidekæder tiltrækkes til hinanden
Disulfidbindinger (de stærkeste)
van der Waals-kræfter (Londonbindinger) kan også skabe tiltrækninger og stabilisere proteinet. (svagest binding).
4. kvaternærstruktur
Kvaternær-struktur proteiner der består af flere dele – fx hæmoglobin, keratin i hår består af flere polypeptider sat sammen. Det er de samme bindinger der holder proteinet sammen som i den teriære struktur.